Takara Edman degradation and protein sequencing: Pfu Pyroglutamate Aminopeptidase

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7334Takara 7334 Pfu Pyroglutamate Aminopeptidase, 10 mU pk재고문의pk345,000379,500

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  • Removal of pyroglutamic acids from the N-termini of proteins and peptides

Components

Supplied Buffer

  • Volume: 1 ml
  • Component: 250 mM sodium phosphate buffer (pH 7.0) containing 50 mM DTT and 5 mM EDTA
  • Comparison of specific activities across different temperatures: 5.83 U/mg protein at 37°C showed activities of 12.2 U/mg protein or 28.3 U/mg protein at 50°C or 75°C, respectively.

Source

Recombinant Escherichia coli encoding the Pyrococcus furiosus pyroglutamate aminopeptidase gene.

Properties

Systematic name: L-Pyrrolidone carboxyl peptidase
Enzyme code: 3.4.19.3
Molecular weight: 24.072 kDA (calculated), 28 kDA (by SDS-PAGE)
Optimum temperature: 95–100°C
Thermo stability: ~90% activity at 75°C; pH 7.0, 150 min
Optimum pH: 6.0–9.0; ≥80% activity in a pH range of 5.0–9.0 at 75°C when reactivated for 30 min
Tolerance to denaturants: ≤1 M Urea, ≤1 M Guanidine-HCL, ≤0.01% SDS
Inhibitors: PCMB, Hg2+

Definition of activity

One unit of enzyme activity corresponds to the amount required to hydrolyze 1 µmol pyroglutamate p-nitroanilide at 37°C in 1 minute at pH 7.0.

References

Hamazume, Y. & Mega, T. Positions of Disulfide Bonds in Riboflavin-Binding Protein of Hen Egg White. J. Biochem 101, 217–223 (1987).

Shimada, Y., Sugihara, a, Tominaga, Y., Iizumi, T. & Tsunasawa, S. cDNA molecular cloning of Geotrichum candidum lipase. J. Biochem. 106, 383–388 (1989).

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