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ELK Biotechnology ADA15 rabbit pAb
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ELK Biotechnology ADA15 rabbit pAb

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ADAM15 단백질을 인식하는 토끼 폴리클로날 항체로, WB 및 ELISA에 적합합니다. 인간, 쥐, 생쥐 시료에 반응하며, 세포막 및 세포간 접착 관련 연구에 활용됩니다. -20°C 보관 시 1년 안정적입니다.

카탈로그번호
ES11200-xxxxx (2개 옵션)
판매단위
pk
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ELK Biotechnology ES11200-100UL ADA15 rabbit pAb, 100UL pk판매 단위 pk ·
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ELK Biotechnology · ELK Biotechnology ADA15 rabbit pAb

제품명

ELK Biotechnology ADA15 rabbit pAb

제품 설명

ADAM metallopeptidase domain 15(ADAM15)은 ADAM 단백질 패밀리에 속하는 Type I 막단백질로, 세포 부착 및 세포 신호전달에 관여합니다. 이 항체는 ADAM15 단백질을 인식하는 토끼 폴리클로날 항체로, 다양한 종(인간, 쥐, 생쥐)에 반응합니다.

제품 상세 정보

항목 내용
Product name ADA15 rabbit pAb
Applications WB; ELISA
Recommended Dilutions WB 1:500–2000, ELISA 1:5000–20000
Immunogen Synthesized peptide derived from human protein (AA range: 50–130)
Host Rabbit
Storage -20°C, 1 year
Clonality Polyclonal
Isotype IgG
Concentration 1 mg/ml
Observed Band 94 kD
GeneID (Human) 8751
Human Swiss-Prot No. Q13444
Species Reactivity Human; Rat; Mouse
Cellular Localization Endomembrane system; Single-pass type I membrane protein; Cell junction (adherens junction); Cell projection (cilium, flagellum); Cytoplasmic vesicle (secretory vesicle, acrosome). The majority of the protein is localized in a perinuclear compartment corresponding to the trans-Golgi network or late endosome. The pro-protein is the major detectable form on the cell surface, while the majority of the intracellular protein is processed (By similarity).
Background The ADAM15 protein belongs to the ADAM family of type I transmembrane glycoproteins involved in cell adhesion and proteolytic ectodomain processing of cytokines and adhesion molecules. It contains multiple functional domains, including a zinc-binding metalloprotease domain, a disintegrin-like domain, and an EGF-like domain. Through its disintegrin-like domain, it specifically interacts with the integrin beta chain (β3) and Src family protein-tyrosine kinases in a phosphorylation-dependent manner, suggesting roles in cell-cell adhesion and signaling. Multiple alternatively spliced transcript variants encoding distinct isoforms have been observed. (RefSeq, Jul 2008)

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