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Takara Recombinant protein expression: Brevibacillus expression systems
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Brevibacillus 발현 시스템은 활성 형태의 재조합 단백질을 효율적으로 생산하며, 외부 프로테아제가 거의 없어 단백질이 안정적으로 유지됩니다. 내독소가 없고, 배양 및 취급이 용이하며, 다양한 유래의 효소·항원·사이토카인 발현에 적합합니다.
- 브랜드
- Takara
Takara · Takara Recombinant protein expression: Brevibacillus expression systems
개요 (Overview)
- 분비형 또는 세포 내 재조합 단백질을 효율적으로 생산
- 외부 프로테아제가 거의 없어 배양액 내 단백질이 안정적으로 유지됨
- _E. coli_와 달리 내독소가 없음
- 활성 형태의 단백질 생산 가능
- 배양, 취급, 멸균이 용이함
구성품 (Components)
각 발현 시스템의 구성품은 해당 사용자 매뉴얼에 명시되어 있습니다.
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Brevibacillus Expression System II를 이용한 단백질 발현 예시
다양한 유래(세균, 고세균, 진핵생물)의 효소, 항원, 사이토카인 등에서 높은 발현 수준이 확인되었습니다. 특히 진핵 단백질은 활성 유지에 이황화 결합이 중요하므로 일반적인 원핵 발현 시스템에서는 생산이 어렵지만, Brevibacillus 시스템은 분비형 발현의 장점을 통해 활성 단백질 생산이 가능합니다.
| 단백질 유형 | 단백질명 | 유래 | 생산량 (g/L) | 인용 문헌 |
|---|---|---|---|---|
| Enzymes | α-amylase | B. licheniformis | 3.7 | - |
| Sphingomyelinase | B. cereus | 3.0 | - | |
| Xylanase | B. halodurans | 0.2 | - | |
| CGTase | B. macerans | 1.5 | Yamamoto et al. 2011 | |
| Chitosanase | B. circulans | 1.4 | - | |
| Hyper thermo-stable protease | A. pernix | 0.1 | - | |
| Hyper thermo-stable nuclease | P. horikoshii | 0.7 | - | |
| PDI | Human | 1.0 | Sugimoto et al. 2011 | |
| Antigens | Surface antigen | E. rhusiopathiae | 0.9 | - |
| Surface antigen | T. pallidum | 0.8 | - | |
| Cytokines | EGF | Human | 1.5 | Mizukami et al. 2010 |
| NGF | Mouse | 0.2 | - | |
| IFN-γ | Chicken | 0.5 | Yamamoto et al. 2009 | |
| TNF-α | Bovine | 0.4 | - | |
| GM-CSF | Bovine | 0.2 | - | |
| GH | Flounder | 0.2 | - |
참고 문헌 (References)
- Takagi, H., Kadowaki, K. & Udaka, S. Screening and characterization of protein-hyperproducing bacteria without detectable exoprotease activity. Agric. Biol. Chem. 53, 691–699 (1989).
제품 인용 문헌 (Product Citations)
- Mizukami, M., Hanagata, H. & Miyauchi, A. Brevibacillus Expression System: Host-Vector System for Efficient Production of Secretory Proteins. Curr. Pharm. Biotechnol. 11, 251–258 (2010)
- Sugimoto, S. et al. Cloning, expression and purification of extracellular serine protease Esp from Staphylococcus epidermidis. J. Appl. Microbiol. 111, 1406–1415 (2011)
- Takano, T. et al. Expression of the Cycledextrin Glucanotransferase Gene of Bacillus macerans in Bacillus brevis. Biosci. Biotech. Biochem. 56, 808–809 (1992)
- Teramura, N. et al. Cloning of a Novel Collagenase Gene from Grimontia (Vibrio) hollisae and Its Efficient Expression in Brevibacillus choshinensis. J. Bacteriol. 193, 3049–3056 (2011)
- Tojo, H. et al. Production of human protein disulfide isomerase by Bacillus brevis. J. Biotechnol. 33, 55–62 (1994)
- Yamagata, H. et al. Use of Bacillus brevis for efficient synthesis and secretion of human epidermal growth factor. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 86, 3589–3593 (1989)
- Yamamoto, A. et al. Recombinant canine granulocyte colony-stimulating factor accelerates recovery from cyclophosphamide-induced neutropenia in dogs. Vet. Immunol. Immunopathol. 142, (2011)
- Yamamoto, A. et al. Expression and purification of canine granulocyte colony-stimulating factor (cG-CSF). Vet. Immunol. Immunopathol. 130, 221–225 (2009)
- Yashiro, K. et al. High-Level Production of Recombinant Chicken Interferon-γ by Brevibacillus choshinensis. Protein Expr. Purif. 23, 113–120 (2001)
추가 제품 정보 (Additional Product Information)
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